Une séquence pour mieux comprendre la structure fonctionnelle des anticorps. Les anticorps sont des molécules de la famille des immunoglobulines. Chaque anticorps est constitué de deux chaînes lourdes H et de deux chaînes légères L qui sont associées par des ponts disulfures.
Les chaînes lourdes et légères sont toutes constituées d’une partie constante dont la séquence d’acides aminées est commune à tous les anticorps et d’une partie variable dont la séquence d’acides aminés est spécifique de chaque anticorps. La partie de l’anticorps située au-dessus de la charnière correspond au fragment F.A.B qui se lie à l’antigène. La partie située en-dessous de la charnière correspond quant à elle au fragment FC ou fragment cristallisable.
L’étude de la partie terminale du fragment FAB met en évidence 3 régions hypervariables CDR1, CDR2 et CDR3.
Il s’agit de la région de l’anticorps qui va se lier spécifiquement à l’antigène. Toute la partie d’un antigène n’est pas reconnue par l’anticorps : seul le déterminant antigénique ou épitope est reconnu par le site de liaison de l’anticorps que l’on nomme paratope. Pour terminer, on peut signaler que la partie FC de l’anticorps correspond dans certains cas au site de fixation aux cellules de l’immunité. En effet, l’anticorps peut se fixer par exemple sur les macrophages afin de faciliter la phagocytose dans un processus qualifié d’opsonisation ou encore sur les mastocytes à l’origine de la dégranulation d’histamine caractéristique des réactions allergiques.
